[00133324]利用高压力研究生物大分子相互作用

该课题利用高压力技术结合荧光光谱学等手段研究系统地研究了光合作用系统Ⅱ中外周蛋白23kDa在压力下的折叠－去折叠以及丙酮酸氧化酶亚基解离的相互作用。热力学研究发现，23kDa蛋白是已知蛋白质中对压力最为灵敏的一个。在20℃，其folding自由能和标准摩尔体积变化分别为-5.9 kcal/mol 和160 ml/mol。有关pressure-jump 动力学研究表明，23kDa蛋白的unfolding的活化体积为负值，―66.2ml/mol，但其folding 的活化体积却为正值84.1ml/mol，该蛋白质的中间态和去折叠态的热涨系数较为接近，且均大于天然状态. 此外发现，该蛋白在一定条件下存有不同的folding pathway。另外，23kDa 的研究，进一步证明了我们以前的发现（sucrose 等蛋白稳定剂的作用机理除了与蛋白质的自由能的增加有关外，还与由其引起的蛋白质标准体摩尔积变化明显减少有关（Ruan·KC et·al. E·J·B，2003））具有普遍性。本项基金课题共发表相关SCI论文7篇，其中包括BBA杂志邀请撰写的综述论文一篇。